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Qual é a massa de um único eritrócito?

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Realmente tenho pesquisado na internet em diferentes idiomas, mas não encontro nenhum artigo que responda à pergunta o que é a massa única de eritrócitos. Não sei, acho muito fácil calcular experimentalmente, mas não encontrei nada.

Alguém mediu a massa eritrocitária única e, em caso afirmativo, qual é o valor?

Minha tentativa

Experimentalmente

Não sou biólogo ou estudante de medicina. O que eu sei: o sangue consiste na parte líquida (água, sal) e na parte sólida (glóbulos vermelhos, glóbulos brancos e trombócitos). Se for possível, os glóbulos brancos e os trombócitos podem ser retirados do sangue em algum tubo de ensaio, de modo que sobrarão apenas os eritrócitos. Então, deve haver valor estatístico médico, como densidade eritrocitária ou número de eritrócitos por litro.

Temos um pouco de sangue apenas com eritrócitos, sabemos quantos eritrócitos existem. Podemos medir esse peso sanguíneo, substratar o peso líquido (de alguma forma), dividir pelo número de eritrócitos e obteremos a massa de um único eritrócito.

Teoricamente

Cerca de 90% da massa eritrocitária é hemoglobina. A hemoglobina é uma molécula. A molécula é uma coisa contável, então, talvez haja informações sobre quantas moléculas de hemoglobina, em média, existem em um eritrócito.

De acordo com Angelo D'Alessandro, Monika Dzieciatkowska, Travis Nemkov e artigo de Kirk C. Hansen Atualização da proteômica dos glóbulos vermelhos: há mais para descobrir? é sobre 270 milhões por glóbulo vermelho. A massa molecular da hemoglobina é de cerca de $ 64 kDa $, massa absoluta é igual a $ 1,106 * 10 ^ {- 22} kg $.

Se minhas suposições estiverem corretas, 90% da massa de eritrócitos é sobre $$ 2,97 * 10 ^ {- 14} kg $$


Não é o meu tipo de biologia e tendo a cometer erros em aritmética, vou tentar ...

Encontrei um artigo de Leblond e Shoucri publicado no Journal of Microscopy (1978) 113, 161-170, intitulado Cálculo da área de superfície e volume de eritrócitos humanos a partir de micrografias eletrônicas de varredura. Você precisa de acesso institucional para lê-lo, mas para o eritrócito humano mostrado abaixo eles calcularam:

Volume = 85,5 μm3

Eles encontraram uma variedade de tamanhos (65 μm3 em outra imagem), então devo pegar um valor médio de 75 μm3.

75 μm3 = 75 × 10-18 m3

Supondo uma densidade de 1,1 g / cm3 para eritrócitos, ou seja, 1,1 × 106 g / m3

Massa de um eritrócito = 83 × 10-12 g (0,08 ng)

Esta é a mesma ordem de magnitude calculada posteriormente pelo pôster.

(Desculpas por citar inicialmente o volume em pm3. Não tenho ideia de como fiz isso - é claramente μm3.)


Cerca de 90% da massa eritrocitária é hemoglobina.

De acordo com Angelo D'Alessandro, Monika Dzieciatkowska, Travis Nemkov e artigo de Kirk C. Hansen Atualização da proteômica dos glóbulos vermelhos: há mais para descobrir? há cerca de 270 milhões moléculas de hemoglobina por glóbulo vermelho. A massa molecular da hemoglobina é de cerca $ 64 kDa $, ou $ 1,106 * 10 ^ {- 22} kg $.

Do dado, 90% da massa de eritrócitos é de cerca $$ 2,97 * 10 ^ {- 14} kg $$

Agora, usando a proporção, calcule que o a massa média de eritrócitos é

$$ m = dfrac {2,97 * 10 ^ {- 14} kg * 100 \%} {90 \%} = 3,3 * 10 ^ {- 14} kg $$ $$ eritócito massa espacial = 33 pg $$


O resultado dos cálculos do @David também é muito semelhante ao meu, ele conseguiu $ 83 pg $


Nanotecnologia do câncer

Linmei Li,. Yao Lu, em Advances in Cancer Research, 2018

2.1.2 Citometria de massa

A citometria de massa, também chamada de citometria por tempo de voo, é uma técnica emergente de análise proteômica de célula única que utiliza isótopos de metais raros em vez de fluoróforos para marcação de anticorpos para quebrar o limite da capacidade de multiplexação de FACS (Tabela 1 Fig. 1 A ) (Bandura et al., 2009 Bendall et al., 2011). Devido à sobreposição mínima entre os isótopos de metal, 40 + parâmetros de proteína podem ser quantificados simultaneamente dentro de cada célula única para investigar células únicas hematopoiéticas humanas em resposta a diferentes drogas (Bendall et al., 2011). No entanto, a taxa de transferência (

1000 células / s) e a sensibilidade da citometria de massa ainda são menores do que o FACS convencional. Além disso, como as células são totalmente “evaporadas” durante o ensaio, as células analisadas por citometria de massa não podem ser recuperadas para análise downstream (Spitzer & amp Nolan, 2016).

Figura 1 . Tecnologias representativas de análise proteômica de célula única. (A) Citometria de massa. As células são coradas com anticorpos conjugados a repórteres de isótopos de metal com massas diferentes. Em seguida, as células divididas em gotículas de células únicas são nebulizadas e analisadas por espectrometria de massa. (B) ELISpot. As células são incubadas em placas de poços porosos pré-revestidos com anticorpo e a secreção de citocinas resultante será capturada e transformada em pontos de coloração positivos com base em imunoensaio sanduíche. (C) Microgravura. Células individuais são distribuídas em micropoços, e sua secreção de proteínas é registrada com lâmina de vidro revestida de anticorpos. A detecção dinâmica da secreção de citocinas em diferentes pontos de tempo pode ser alcançada por meio da repetição do processo de micro-gravura com novas lâminas de vidro revestidas com anticorpos. (D) Microchip de código de barras de célula única. Células individuais são isoladas em microcâmaras de alto rendimento cobertas com lâmina de vidro de código de barras de anticorpo e cultivadas por 12–24 h. 42 As proteínas secretadas podem ser perfiladas simultaneamente para cada célula, combinando a codificação espacial e espectral. (E) Western blotting de uma única célula. As células individuais são capturadas em uma matriz de micropoços de gel de poliacrilamida (PMA) e passam por lise celular in situ, eletroforese em gel para separação de proteínas e imobilização de proteínas induzida por UV sequencialmente. As proteínas intracelulares de cada célula são detectadas por meio de anticorpos conjugados com fluoróforo e quantificadas por leitura de fluorescência.

As informações proteômicas mais abundantes de cada célula habilitada pela citometria de massa fornecem um panorama muito mais amplo para diferentes tipos de pesquisas biológicas, como a frequência de resposta de células imunes a um estímulo (Fisher et al., 2017), a correlação entre patologia tumoral e sinalização de fosfoproteínas (Spitzer & amp Nolan, 2016). Algumas informações clínicas significativas também podem ser obtidas, incluindo avaliação da resposta imune à doença (Kaiser et al., 2017 O & # x27Gorman et al., 2017), avaliação da recuperação clínica e orientação de terapia eficaz da doença (Gaudilliere et al., 2014 Nair et al., 2015).


Cinco eventos de extinção em massa

Eventos de extinção ordoviciano-siluriano

Uma das mais antigas extinções em massa, este evento de extinção ocorreu há quase 450 milhões de anos. Na época, muitas formas de vida multicelular percorriam o oceano. Pouco antes desse evento de extinção, muitas mudanças estavam acontecendo. Por exemplo, plantas terrestres surgiram e provavelmente estavam mudando a composição da atmosfera. Ao fazer isso, eles mudaram o equilíbrio de uma atmosfera rica em dióxido de carbono para uma atmosfera rica em oxigênio. Teoricamente, isso poderia ter esfriado dramaticamente o planeta.

Extinção em massa Devoniana Tardia

No próximo grande evento de extinção, as geleiras derreteram e a terra foi fortemente colonizada por plantas e insetos. Esses dois grupos haviam se expandido rapidamente no nicho recém-disponível. A fauna marinha também se recuperou, diversificando-se muito e formando enormes recifes de coral, dos quais podemos encontrar evidências até hoje. O evento pode, na verdade, ser uma série de eventos tão próximos no tempo que não estão bem definidos no registro fóssil.

As causas do evento Devoniano Tardio não são bem compreendidas, e muitas hipóteses são abundantes. Sabe-se que os organismos marinhos de água quente e os primeiros vertebrados com mandíbulas foram fortemente afetados. Na verdade, quase 97% de todas as espécies de vertebrados desapareceram. Pelo menos 75 por cento de todas as espécies não sobreviveram a esta era. Uma das causas pode ter sido o impacto de um asteróide, que mudaria os padrões do tempo e causaria a queda da glaciação e do nível do mar. Outra teoria apresentada envolve a evolução das plantas.

Isso sugere que as novas formas de plantas, completas com raízes e mecanismos para extrair nutrientes, causaram um influxo maciço desses nutrientes no oceano. Tal como acontece com o fertilizante que corre para o oceano hoje, o aumento dos nutrientes causaria o crescimento maciço de algas. Conforme essas flores se expandissem, elas esgotariam o oxigênio de grandes porções do oceano. Outro fato que confirma isso é que muitas espécies de vertebrados ficaram consideravelmente menores após o evento de extinção. Isso sugere que havia menos oxigênio e presas na água. Outras causas incluem o vulcanismo, que pode ter adicionado gases de efeito estufa à atmosfera, alterando sua composição.

Evento de extinção em massa do Permiano-Triássico

O evento de extinção Permiano-Triássico é o maior e mais grave evento de extinção no registro fóssil. O evento de extinção, também chamado de Grande Morrer, supostamente aconteceu há cerca de 252 milhões de anos. Os cientistas estimam que, durante esse período, 96% de todas as espécies marinhas foram extintas. Além disso, os vertebrados terrestres, que haviam acabado de se expandir pela primeira vez, perderam quase 70% das espécies vivas. Mais de 80 por cento de todos os gêneros conhecidos desapareceram após esse evento. No equivalente de hoje, seria como eliminar toda a vida na Terra, sem os insetos e outros invertebrados. Isso inclui plantas e fungos!

No ambiente marinho de um sítio arqueológico na China, por exemplo, quase 87% de todos os gêneros marinhos de invertebrados conhecidos desapareceram. Acredita-se que a acidificação dos oceanos, como resultado do aumento do dióxido de carbono na atmosfera, tenha contribuído muito para essa perda. Em terra, as coisas estavam igualmente ruins. No final do Permiano, os insetos cresceram e se diversificaram na terra. Alguns dos maiores insetos que andam ou voam pela Terra existiram neste período. Quase todos eles estariam extintos ao final do evento de extinção. As comunidades de plantas, embora não tenham experimentado o mesmo nível de extinção, passaram por rápidos períodos de flutuação. Isso provavelmente causou a extinção de muitos dos vertebrados terrestres vivos na época.

Evento de extinção Triássico-Jurássico

Este evento de extinção em massa, embora muito pequeno do que o anterior, permitiu que muitos nichos fossem abertos para a ascensão dos dinossauros. Este evento de extinção atingiu algo em torno de 30 por cento das espécies marinhas. Curiosamente, este evento de extinção coincide com a separação de Pangea, um supercontinente que se formou à medida que os continentes se juntaram. À medida que o continente se separou, ocorreram grandes mudanças na flora e na fauna.

Ao contrário dos outros eventos de extinção, uma das causas desse evento de extinção pode ter sido um declínio na especiação em oposição a um aumento na extinção. Teoricamente, existe um nível de extinção de fundo, que está sempre ocorrendo. Se a especiação diminuir, porque os organismos não podem se adaptar ou todos os nichos estão cheios, a extinção vence. Embora muitas espécies tenham sido perdidas ao longo deste tempo, as causas não são claras. Mais uma vez, presume-se que os asteróides e as mudanças climáticas sejam os culpados.

Evento de extinção do Cretáceo-Paleógeno

Provavelmente o evento de extinção mais conhecido, o Cretáceo-Paleógeno é aquele que exterminou os dinossauros e abriu caminho para mamíferos e humanos. Ao contrário de outros eventos de extinção em massa, este evento de extinção aconteceu há relativamente pouco tempo, apenas 66 milhões de anos atrás. Também ao contrário de outros eventos de extinção, os cientistas têm uma ideia bastante boa do que causou a extinção em massa.

Foi encontrada uma cratera de asteróide no Golfo do México que datava da época da extinção. Com mais de 160 quilômetros de largura, o asteróide teria sido capaz de mudar completamente a atmosfera global. Um dos maiores eventos de extinção conhecidos, o impacto é provavelmente responsável pela morte de cerca de 75 por cento de todas as espécies vivas. O principal efeito do asteróide foi a produção de um impacto inverno. A poeira e os detritos do impacto flutuariam na atmosfera por anos, bloqueando o sol. À medida que os organismos fotossintéticos morriam, o mesmo aconteceria com os herbívoros que se alimentam deles e os carnívoros que se alimentam deles. Como tal, cadeias alimentares inteiras nos ambientes terrestre e marinho foram perdidas.


Eritrócitos

Quando uma amostra de sangue humano é impedida de coagular e girada em um tubo de ensaio (centrifugado), em uma máquina chamada centrífuga, o sangue se separa em um líquido cor de palha chamado plasma e uma massa marrom escura de células sanguíneas. A camada inferior consiste em glóbulos brancos, plaquetas sanguíneas e glóbulos vermelhos. Coletivamente, esses são os elementos formados, que constituem cerca de 45% do volume total do sangue total. Cerca de 95% do volume dos elementos formados consiste em glóbulos vermelhos ou eritrócitos. Os 5% restantes consistem em glóbulos brancos ou leucócitos e fragmentos de células chamados plaquetas ou trombócitos. A porcentagem de sangue atribuída aos glóbulos vermelhos é chamada de hematócrito. O hematócrito é definido como a porcentagem do volume sanguíneo ocupado pelos eritrócitos. O hematócrito normal é de aproximadamente 45% nos homens e 42% nas mulheres.

Processo de produção de células sanguíneas denominado hematopoiese ou hemopoiese. Ocorre no embrião e no feto em tecidos como saco vitelino, fígado, timo, baço, nódulos linfáticos e medula óssea vermelha. Após o nascimento, a hematopoiese está confinada principalmente à medula óssea vermelha, com algum tecido linfóide ajudando na produção de linfócitos. Em crianças pequenas, quase toda a medula óssea é vermelha. Em adultos, entretanto, a medula vermelha está confinada às costelas, esterno, vértebras, pelve, fêmur proximal e úmero proximal. A medula amarela substitui a medula vermelha em outros locais do corpo.

Todos os elementos formados do sangue são derivados de uma única população de células-tronco localizadas na medula óssea vermelha. As células-tronco hemopoiéticas são células precursoras capazes de se dividir para produzir células-filhas que podem amadurecer e se diferenciar em vários tipos de células sanguíneas: proeritroblastos, a partir dos quais os glóbulos vermelhos desenvolvem mieloblastos, a partir dos quais basófilos, eosinófilos e neutrófilos desenvolvem linfoblastos, a partir dos quais os linfócitos desenvolvem monoblastos , a partir do qual os monócitos se desenvolvem e os megacarioblastos, a partir dos quais as plaquetas se desenvolvem. Uma célula-tronco multipotente que se divide, produzindo dois outros tipos de células-tronco. A célula-tronco mieloide dá origem às células que passam por vários estágios para se tornarem glóbulos vermelhos, plaquetas, leucócitos granulares e monócitos. A célula-tronco linfática produz os linfócitos.

Corpúsculos de sangue vermelho:

Os glóbulos vermelhos ou eritrócitos ou eritrócitos são pequenos discos bicôncavos que são, um disco mais espesso nas bordas do que no meio, como um donut com uma depressão central em cada lado em vez de um orifício. Essa forma e seu pequeno tamanho (7 micrômetros de diâmetro) conferem aos eritrócitos uma alta relação superfície-volume, de modo que o oxigênio e o dióxido de carbono podem se difundir rapidamente de e para o interior da célula. A membrana plasmática dos eritrócitos contém polissacarídeos e proteínas específicas que diferem de pessoa para pessoa e que levam à formação de diferentes grupos sanguíneos. Eles carecem de um núcleo quando maduros. Além disso, o glóbulo vermelho pode dobrar ou dobrar em torno de seu centro fino, diminuindo assim seu tamanho e permitindo que ele passe mais facilmente através de pequenos vasos sanguíneos.

O número de eritrócitos é contado pelo instrumento denominado hemocitômetro. Os eritrócitos são cerca de 700 vezes mais numerosos do que os glóbulos brancos e 17 vezes mais numerosos do que as plaquetas no sangue. Os homens têm cerca de 5,4 milhões de glóbulos vermelhos por mm3 de sangue (variação: 4,6–6,2 milhões), enquanto as mulheres têm cerca de 4,8 milhões por mm3 (variação: 4,2–5,4 milhões). Para as pessoas que vivem em grandes altitudes e pessoas envolvidas em trabalho físico pesado, a contagem de RBC é alta.

Os glóbulos vermelhos transportam oxigênio e cada um contém cerca de 200 milhões de moléculas de hemoglobina, o pigmento respiratório. Os eritrócitos não contêm núcleo, mitocôndria, retículo endoplasmático e complexo de Golgi. Portanto, mais espaço está disponível para a hemoglobina do pigmento transportador de oxigênio (hemoglobina). Os glóbulos vermelhos não podem se mover por conta própria e são movidos passivamente por forças que fazem o sangue circular.

Eles dão uma cor vermelha ao sangue. A cor vermelha é devido à hemoglobina do pigmento. A hemoglobina mantém o pH do sangue e atua como um tampão. Menos quantidade de hemoglobina resulta em anemia. Os glóbulos vermelhos individuais apresentam uma cor amarelada, mas em massa, conferem uma cor vermelha ao sangue.

Vantagens estruturais de RBCs:

  • Natureza bicôncava: A natureza bicôncava dos glóbulos vermelhos deve-se à perda do núcleo. Aumenta sua área de superfície e auxilia na melhor difusão do oxigênio.
  • Ausência de Núcleo: Devido à ausência de núcleos, os eritrócitos permanecem flexíveis e podem se espremer através de pequenos capilares sanguíneos.
  • Perda de mitocôndrias: A falta de núcleo e mitocôndria significa que os glóbulos vermelhos devem obter sua energia de maneira diferente, usando um processo chamado glicólise para produzir ATP (respiração anaeróbica), seguido pela produção de ácido lático. Devido à ausência de mitocôndrias, o oxigênio absorvido pela hemoglobina não é utilizado na célula para a produção de energia e quase todo o oxigênio absorvido, pode ser entregue à célula. Devido à ausência de mitocôndrias, os eritrócitos permanecem flexíveis e podem se espremer através dos pequenos capilares sanguíneos.
  • Estrutura pequena semelhante a um disco elástico: O diâmetro do capilar é menor que o da hemácia. Devido ao formato especial, a célula pode passar pelo capilar depois de ser dobrada, comprimida, torcida,

Desvantagens estruturais dos RBCs:

Devido à falta de núcleos e organelas, as hemácias maduras não contêm DNA e não podem sintetizar nenhum RNA e, conseqüentemente, não podem se dividir ou reparar, limitando sua vida útil.

Ciclo de vida de RBCs:

Formação de RBCs:

A formação de hemácias é chamada de eritropoiese. Os eritrócitos são formados no interior mole dos ossos chamados medula óssea, especificamente a medula óssea “vermelha” sob a influência do hormônio eritropoietina (formado nos rins). Quando maduros perdem núcleo e outras organelas. Naturalmente, apenas os eritrócitos maduros, que perderam os ribossomos, deixam a medula óssea e entram na circulação geral. A eritropoietina é normalmente secretada em quantidades relativamente pequenas, que estimulam a medula óssea a produzir eritrócitos em uma taxa adequada para repor a perda usual. A taxa de secreção de eritropoietina aumenta acentuadamente acima dos valores basais quando há uma diminuição do fornecimento de oxigênio aos rins. Em altas altitudes, o oxigênio é menor. Em uma altitude elevada, há perda de glóbulos vermelhos ou função pulmonar prejudicada. Para superar isso, os rins aceleram a liberação de eritropoietina, que estimula as células-tronco e acelera a maturação dos glóbulos vermelhos.

A produção de eritrócitos requer os nutrientes usuais necessários para sintetizar qualquer célula: aminoácidos, lipídios e carboidratos. Além disso, o ferro e alguns fatores de crescimento, incluindo as vitaminas, ácido fólico e vitamina B12, são essenciais. A produção de números normais de eritrócitos requer uma quantidade extremamente pequena de uma molécula contendo cobalto, a vitamina B12 (também chamada de cobalamina). É necessário para a ação do ácido fólico.

Tempo de vida e repartição:

Como os eritrócitos não têm núcleos e organelas, eles não podem se reproduzir nem manter sua estrutura normal por muito tempo. A expectativa de vida média de um eritrócito é de aproximadamente 120 dias, o que significa que quase 1 por cento dos eritrócitos do corpo são destruídos e devem ser substituídos todos os dias. A decomposição de eritrócitos velhos e desgastados ocorre principalmente no baço e no fígado, onde são engolfados por macrófagos. O processo de decomposição de eritrócitos velhos e desgastados é denominado hemólise.

A porção globina da hemoglobina é quebrada em seus aminoácidos componentes, que são reciclados pelo corpo. O ferro é recuperado e devolvido à medula óssea para reutilização. A quebra da parte protéica dos eritrócitos forma a biliverdina e depois se converte em bilirrubina, que é liberada no plasma. A coloração palha do plasma deve-se à presença do pigmento bilirrubina. A bilirrubina se liga à albumina e é transportada para as células do fígado. Essa bilirrubina é chamada de bilirrubina livre porque ainda não está conjugada. A bilirrubina livre é absorvida pelas células do fígado e é conjugada, ou unida, ao ácido glucurônico para formar a bilirrubina conjugada, que é mais solúvel em água do que a bilirrubina livre. A bilirrubina conjugada torna-se parte da bile, que é o fluido secretado do fígado para o intestino delgado. No intestino, as bactérias convertem a bilirrubina em pigmentos que dão às fezes sua cor acastanhada característica.

Funções de RBCs:

  • As funções principais dos glóbulos vermelhos são transportar oxigênio dos pulmões para os vários tecidos do corpo e transportar dióxido de carbono dos tecidos para os pulmões. Aproximadamente 98,5% do oxigênio transportado no sangue é transportado em combinação com a hemoglobina nos glóbulos vermelhos e os 1,5% restantes são dissolvidos na parte aquosa do plasma.
  • Ele carrega dióxido de carbono dos tecidos para os pulmões. 23% do dióxido de carbono formado nos tecidos é transportado para os pulmões por este método.
  • Eles desempenham um papel importante na coagulação do sangue.
  • Eles carregam células e anticorpos para o local de ação que combate a infecção.
  • A hemoglobina é um excelente tampão ácido-base e, portanto, mantém o pH do sangue.

Se os glóbulos vermelhos se rompem, a hemoglobina vaza para o plasma e se torna não funcional porque a forma da molécula muda como resultado da desnaturação. A ruptura dos glóbulos vermelhos seguida pela liberação de hemoglobina é chamada de hemólise.

Hemoglobina (hemoglobina):

É uma proteína conjugada que contém ferro e um pigmento carreador de oxigênio nas hemácias. Sua fórmula empírica é C2952H4664N812O832S8Fe4. É uma macromolécula e tem massa molecular superior a 66.000.

A hemoglobina consiste em quatro cadeias polipeptídicas e quatro grupos heme. Cada cadeia polipeptídica, chamada globina, está ligada a um heme. Cada heme é uma molécula de pigmento vermelho contendo um átomo de ferro. Heme é um composto de ferro porfirina. A porfirina é uma estrutura de tetrapirrol (os pirróis são um anel de cinco átomos com quatro átomos de carbono e um de nitrogênio). O ferro ferroso ocupa o centro do anel porfirínico e estabelece ligações com todos os quatro nitrogênios de todos os anéis pirrólicos. Também está ligado ao nitrogênio do anel imidazol da histidina presente na parte da globina. Existem vários tipos de globina, cada um com uma composição de aminoácidos ligeiramente diferente. As quatro globinas na hemoglobina adulta normal consistem em duas cadeias alfa (α) e duas cadeias beta (β).

O ferro é muito importante na produção da hemoglobina, que é um carreador de oxigênio. Pequenas quantidades de ferro são perdidas do corpo através da urina, fezes, suor e células excretadas da pele. Além disso, as mulheres perdem uma quantidade adicional de ferro por meio do sangue menstrual. Esse ferro perdido pelo corpo deve ser reposto pela ingestão de alimentos que contenham ferro, como carne, fígado, frutos do mar, gema de ovo, feijão, nozes e cereais. O corpo tem um estoque considerável de ferro, principalmente no fígado, ligado a uma proteína chamada ferritina. A ferritina atua como um tampão contra a deficiência de ferro. Um distúrbio significativo do equilíbrio do ferro pode resultar em deficiência de ferro, levando à produção inadequada de hemoglobina, ou em excesso de ferro no corpo, com graves efeitos tóxicos (hemocromatose).

A contagem de hemoglobina no sangue é medida por um instrumento conhecido como hemômetro ou hemoglobinômetro. Em humanos adultos do sexo masculino tem contagem de hemoglobina de 15,0 g por 100 mL, para mulheres de 10,0 a 14,0 g por 100 me para bebês de 16,5 & # 8211 19,5 g por 100 mL.

Quando a hemoglobina é exposta ao oxigênio, uma molécula de oxigênio pode se associar a cada grupo heme. Essa forma oxigenada de hemoglobina é chamada de oxihemoglobina. A oxiemoglobina é vermelha brilhante. A hemoglobina que não contém oxigênio é chamada de desoxihemoglobina. A desoxihemoglobina tem uma cor vermelha mais escura.

A hemoglobina forma uma ligação instável e reversível com o oxigênio. Em seu estado oxigenado, é chamado de oxihemoglobina e é vermelho brilhante.

Hemoglobina + Oxigênio ⇌ Oxihemoglobina

Os eritrócitos que transportam oxigênio viajam para os tecidos em diferentes partes do corpo. Nos tecidos, a oxihemoglobina libera oxigênio prontamente.

Oxihemoglobina ⇌ Hemoglobina + Oxigênio

Uma pequena quantidade de dióxido de carbono também é transportada pela hemoglobina para os pulmões, que não se combina com os átomos de ferro, mas é ligada a grupos amino da molécula de globina. Esta forma de hemoglobina é carbaminohemoglobina

Uma função recentemente descoberta da hemoglobina é o transporte de óxido nítrico, que é produzido pelas células endoteliais que revestem os vasos sanguíneos.


Definição

A seleção em massa se refere a um método de melhoramento de safra no qual as plantas individuais são selecionadas com base no fenótipo de uma população mista, e suas sementes são aumentadas e usadas para crescer na próxima geração. Por outro lado, a seleção de linha pura refere-se a um método no qual uma nova variedade é desenvolvida por uma seleção da melhor progênie de planta única entre as variedades tradicionais ou variedades locais.

Significado

A seleção em massa é o método mais simples e mais antigo de melhoramento da cultura, enquanto a seleção em linha pura foi introduzida pela primeira vez por W. L. Johannsen na Dinamarca em 1903.

Características

Além disso, a variedade selecionada em massa é uma mistura de linhas puras, enquanto a variedade selecionada de linha pura contém uma única linha pura, que é uma progênie de um único indivíduo obtida por autofecundação.

Tipo de polinização

Enquanto a seleção em massa usa a autopolinização e a polinização cruzada, a seleção em linha pura usa apenas a autopolinização. Portanto, esta é a principal diferença entre a seleção em massa e a seleção de linha pura.

Variação genética

Portanto, a variação genética está presente na seleção em massa, enquanto a seleção de linha pura não contém variação genética.

Homozigoto ou heterozigoto

Além disso, outra diferença entre a seleção em massa e a seleção em linha pura é que a variedade selecionada em massa é heterozigótica, enquanto a variedade selecionada em linha pura é homozigótica.

Adaptações e estabilidade

Além disso, a variedade selecionada em massa contém uma ampla gama de adaptações e tem mais estabilidade, enquanto a linha pura tem algumas adaptações e menos estabilidade.

Uniformidade

A variedade selecionada em massa tem características menos uniformes, enquanto a variedade selecionada em linha pura tem características altamente uniformes.

Identificação em programas de esclarecimento de sementes

As sementes da variedade selecionada em massa são difíceis de identificar, enquanto as sementes da variedade selecionada de linha pura são fáceis de identificar.

Conclusão

A seleção em massa é o método mais antigo de seleção artificial para melhorar as safras. Geralmente, permite a autopolinização e a polinização cruzada. Portanto, a variedade selecionada em massa tem variação genética, mais adaptações e estabilidade. Normalmente, ele contém uma mistura de linhas puras. Por outro lado, a seleção de linha pura é um método de melhoramento artificial da cultura que envolve o desenvolvimento de apenas uma única progênie por meio da autopolinização. Portanto, essa variedade não contém variação genética, menos adaptações e menos estabilidade. Portanto, a principal diferença entre a seleção em massa e a seleção de linha pura são as características de cada variedade.

Referências:

1. Shimona, K. “Mass Selection: Features & amp Types: Methods: Crop Improvement: Botany.” Botany Library, 22 de julho de 2017, disponível aqui.
2. Shimona, K. "Pure-Line Selection in Crops: Meaning and Theory: Plant Breeding: Botany." Botany Library, 22 de julho de 2017, disponível aqui.

Cortesia de imagem:

1. & # 8220Cornselection & # 8221 Por John Doebley & # 8211 Milho Geneticamente Modificado - Benefícios e Riscos Ambientais Gewin V PLoS Biology Vol. 1, No. 1, e8 doi: 10.1371 / journal.pbio.0000008 Jornual Pbio (CC BY 2.5) via Commons Wikimedia
2. & # 8220Carrots of many colors & # 8221 Por Stephen Ausmus & # 8211 Agricultural Research Service (Public Domain) via Commons Wikimedia

Sobre o autor: Lakna

Lakna, graduada em Biologia Molecular e Bioquímica, é Bióloga Molecular e tem um grande e intenso interesse na descoberta de coisas relacionadas à natureza


Proteínas computadas

Slavov diz que muitos pesquisadores em transcriptômica de uma única célula desejam adaptar seu software para a proteômica sc. Todas as ferramentas neste espaço precisarão ser comparadas, diz ele, “para que as pessoas não se enganem”, diz ele. Os laboratórios precisam diagnosticar a qualidade dos dados e identificar o que precisa de solução de problemas. Ele e sua equipe desenvolveram a otimização orientada a dados do MS (DO-MS) 6 para visualizar e analisar os dados. É programado em R, construído como um aplicativo Shiny e disponível aqui. Pode ajudar, por exemplo, quando os perfis de eluição não são amostrados em seu ápice, o que é necessário para maximizar o número e a pureza dos íons. Slavov prevê muito trabalho de desenvolvimento pela frente para ferramentas computacionais em proteômica sc, bem como a necessidade de padrões e benchmarking para garantir que a quantificação seja bem executada.

Na Harvard Medical School, Peter Kharchenko e sua equipe têm desenvolvido uma ferramenta computacional para análise de dados de RNA-seq de célula única para tratar de questões de heterogeneidade. Esses desafios aumentaram agora que o RNA-seq está sendo aplicado em tipos de estudos complexos envolvendo muitas medições, em numerosas amostras, de pessoas diferentes. Uma ferramenta de gráfico de seu laboratório, escrita em R, está agrupando na rede de amostras (CONOS) 7, que rastreia os tipos de células entre esses conjuntos de dados heterogêneos e agrupa subgrupos de células semelhantes. Também pode ser aplicado à proteômica sc, diz Kharchenko.

“Nós o projetamos para ser muito tolerante com respeito à diversidade de amostras”, diz Kharchenko, para que os usuários possam fazer análises conjuntas relacionadas a perturbações ou em diferentes tecidos. Vários métodos de integração estão surgindo. Ao mesmo tempo, a integração tem "subproblemas", diz ele, como variação técnica, variabilidade entre indivíduos ou tecidos, modalidades moleculares ou espécies. Com a análise de dados de proteômica sc, a “natureza relativa do sinal” é desafiadora e esses dados têm dropouts mais complexos do que dados transcriptômicos.

Na opinião de Linding, dado que os dados de proteômica sc são "mais ricos" do que os dados de RNA-seq de célula única, "o que você precisa é um modelo de erro". As proteínas celulares são abundantes, mas na análise proteômica clássica, os peptídeos únicos de uma célula são frequentemente descartados. Ele está abordando isso com um novo algoritmo para fazer avaliações de erro mais precisas 8.

Em proteômica, pode parecer que um número insuficiente de proteínas da célula é detectado ou que apenas as mais abundantes são vistas, diz Linding, mas a especificação de massa detecta muitas. Ao contrário do aumento da detecção de sensibilidade para mRNAs, que são muito menos abundantes do que as proteínas celulares, mesmo pequenos aumentos na sensibilidade da detecção de proteínas fazem uma grande diferença.

Dado que a proteômica sc está em sua infância, muitos desafios também permanecem para a análise computacional, diz Jürgen Cox do Instituto Max Planck de Bioquímica. Em sc-proteômica usando espectrometria de massa, a marcação isobárica é bastante promissora, pois vários canais de uma única célula podem ser multiplexados para uma única medição de espectrometria de massa. A inclusão de canais adicionais, como amostras multicelulares, aprimora a detecção do sinal no espectrômetro de massa e ajuda a estabelecer padrões de quantificação.

It remains challenging in computational proteomics to interpret the multiplexed quantification channels, given that “isobaric labeling techniques are notoriously plagued by co-fragmentation signals,” says Cox. Fragmented peptides are “measured involuntarily” and add unwanted contributions to the signals from peptides of interest. “We are working on normalization methods and signal modeling that will improve the situation,” he says. Missing values in the data matrix are inherent to all single-cell technologies and usually need more attention than with bulk ‘omics data. Taken together with isobaric labeling, he says, special algorithms are needed for these issues.


Adler Receives Two Grants

Lynn Adler was awarded a $99K Northeastern Sustainable Agriculture Research and Education (NE SARE) grant to study the role of cut flowers on farms for pollinator health.

She also received a $500K subcontract to Cornell as part of a 5-year, $2.5-million USDA Ecology and Evolution of Infectious Disease to understand temporal dynamics in parasite spillover in bee communities.


Measurement of Cell Numbers and Cell Mass of Microorganisms

A known volume of microbial cell suspension (0.01 ml) is spread uniformly over a glass slide covering a specific area (1 sq. cm). The smear is then fixed by heating, stained, examined under oil immersion lens, and the cells are counted.

Customarily, cells in a few microscopic fields are counted because it is not possible to scan the entire area of smear. The counting of total number of cells is determined by calculating the total number of microscopic fields per one square cm. area of the smear.

The total number of cells can be counted with the help of following calculations:

(a) Area of microscopic field = πr 2

r (oil immersion lens) = 0.08 mm.

Area of the microscopic field under the oil-immersion lens

= πr 2 = 3.14 x (0.08 mm) 2 = 0.02 sq. mm.

(b) Area of the smear one sq. cm. = 100sq. mm.

Then, the no. of microscopic fields = 100/0.02=5000

(c) No. of cells 1 sq. cm. (or per 0.01 ml microbial cell suspension)

= Average no. of microbes per microscopic field x 5000

2. Courting Chamber Technique or Direct Microscopic Count (DMC):

The number of cells in a population can be measured by taking direct microscopic count using Petroff-Hausser counting chamber (for prokaryotic microorganisms) or hemocytometers (to larger eukaryotic microorganisms). Prokaryotic microorganisms are more easily counted if they are stained or, if not stained, phase contrast of florescence microscope is employed.

These are specially designed slides that have chambers of known depth with an etched grid on the chamber bottom. Each square on the grid has definite depth and volume (Fig. 19.19). Total number of micro-organisms in a sample can be calculated taking the count of number of bacteria per unit area of grid and multiplying it by a conversion factor (depending on chamber volume and sample dilution used).

More specifically, for convenience, the Petroff-Hausser counting chamber is a specially designed slide accurately ruled out into squares that are 1/400 mm 2 in area a glass coverslip rests 1/50 mm above the slide, so that the volume over a square is 1/20,000 mm 3 (i.e., 1/20,000,000 cm 3 ).

A suspension of unstained bacteria can be counted in the chamber employing a phase contrast microscope. If, for example, an average of five bacterial cells occurs in cached ruled square, there is 5 x 20,000,000 or 10 8 bacterial cells per millimeter.

The direct microscopic method is easy, inexpensive and relatively quick to count bacterial cell number. However, using this method dead cells are not distinguished from living cells and also very small cells are usually missed.

3. Viable Count—Standard Plate Count (SPC) Method:

A bacterial culture need not contain all living cells there might be some dead cells as well. The culture when grown in proper medium and under standard set or growth conditions, only living cells grow and form colony.

This fact is used to estimate number of living bacterial cells the estimation of number of living bacterial cells is called viable count. Standard Plate Count (SPC) method is the most commonly used laboratory technique for viable count of bacterial cells in milk, food, water, and many other materials.

Various aspects of SPC are the following:

To estimate the number of living bacterial cells in milk, for convenience, the sample of well mixed milk is taken into a pipette. 1 ml of milk dropped and mixed in 99 ml of sterile dilute solution (may be water or nutrient broth or saline solution) taken into a flask.

This results in a dilution of 1: 100 into the flask. Other flaks each containing 99 ml of sterile dilute solution are taken and dilutions of 1: 1000, 1: 10,000, and: 1,000,000 are prepared into them.

Now, 1 ml of each dilution is transferred into separate Petri dishes containing pre-solidified agar medium. The Petri dishes are incubated for 24 hours or more. Each living bacterial cell in dilutions grow in respective Petri dishes reproducing itself until a visible mass of bacterial cells, a colony, develops, i.e., one bacterial cell gives rise to one colony.

The original sample is subsequently diluted till the number of colonies developing on Petri dish fall in the range of 30-300 because the count is almost accurate, and the possibility of interference of one colony with that of another is minimized.

2. Counting of colonies:

Each Petri dish is taken for counting of colonies. Colonies are usually counted by illuminating them from below (dark field illumination) so that they are easily visible, and a large magnifying lens is often used. For this purpose, various instruments such as Quebec colony counter and electronic colony counter are used. Quebec colony counter (Fig. 19.11) is one of the simplest colony counters used in small laboratories.

In this, the Petri dish containing bacterial colonies is mounted on a platform. When the Petri dish is illuminated from beneath, the visible colonies can be counted with the help of its lens that provides X1.5 magnification.

Electronic colony counter is highly improved device. The Petri dish is placed on its illuminated stage, the count bar is depressed, and the precise number of colonies is instantly displayed on a digital readout.

3. Calculation of count:

The probable number of bacteria per ml in original sample can be estimated by multiplying bacterial colony count by the reciprocal of the dilution and of the volume used.

For example, if bacterial colony count is 50 for 1 : 10,000 dilution when volume used is 1 ml, then The number of colony forming bacterial cells = 50 x 10,000 x 1 = 5 x 10 5

(i) Only bacteria that will be counted are those which can grow on the medium used and under the conditions of incubation provided.

(ii) Each viable bacterial cell that is capable of growing under the culture conditions provided may not necessarily result in one colony. The development of one colony from one bacterial cell can only take place when the bacterial suspension is homogenous and no aggregates of cells are present in it.

However, if the bacterial cells possess the tendency to aggregate, e.g., cocci in clusters (staphylococci), chains (streptococci), or pairs (diplococci), the resulting counts will be lower than the number of actual bacterial cells. For this reason the counts are often reported as colony forming units (CFU) per millilitre rather than number of bacterial cells per millilitre.

SPC is easy to perform and can be used to measure bacterial populations of any magnitude. It is very sensitive technique and even very small number of bacterial cells can be counted using it. Theoretically, if 1 ml sample contains as few as one bacterial cell, the latter develops one colony upon transferring the sample into medium containing Petri dish.

4. Coulter Counter:

Coulter counter (Fig. 19.12) is an electronic de­vice used to count number of bacteria and other micro-organisms such as protozoa, microalgae and yeasts. This device is provided with a tiny orifice 10-30 pm in diameter. This orifice connects the two compartments of the counter which contain an electrically conductive solution (electrodes).

In this method, the sample of bacterial cells is forced through the small orifice (small hole). On the both sides of the orifice, electrodes are present to measure the electric resistance or conductivity when electric current is passed through the orifice.

Every time a bacterial cell passes through the orifice, electrical resistance between the two compartments (electrodes) increases momentarily or the conductivity drops. The generates an electrical signal which is automatically counted.

Each electrical signal represents the counting of one bacterial cell. The Coulter counter gives accurate results with larger cells. The precaution to be taken in this method is that the suspension of samples should be free of any cell debris or other extraneous matter.

5. Membrane-Filter Technique:

Microbial cell numbers are frequently determined using special membrane filters possessing millipores small enough to trap bacteria. In this technique, a water sample containing microbial cells is passed through the filter (Fig. 19.13). The filter is then placed on solid agar medium or on a pad soaked with nutrient broth (liquid medium) and incubated until each cell develops into a separate colony.

Membranes with different pore sizes are used to trap different microorganisms. Incubation times for membranes also vary with the medium and the microorganism. A colony count gives the number of microorganisms in the filtered sample, and specific media can be used to select for specific microorganisms. This technique is especially useful in analysing aquatic samples.

Measurement of Cell Mass:

1. Dry Weight Technique:

The cell mass of a very dense cell suspension can be determined by this technique. In this technique, the microorganisms are removed from the medium by filtration and the microorganisms on filters are washed to remove all extraneous matter, and dried in desiccator by putting in weighing bottle (previously weighed).

The dried microbial content is then weighed accurately. This technique is especially useful for measuring the growth of micro fungi. It is time consuming and not very sensitive. Since bacteria weigh so little, it becomes necessary to centrifuge several hundred millions of culture to find out a sufficient quantity to weigh.

2. Measurement of Nitrogen Content:

As the microbes (bacteria) grow, there is an increase in the protein concentration (i.e. nitrogen concentration) in the cell. Thus, cell mass can be subjected to quantitative chemical analysis methods to determine total nitrogen that can be correlated with growth. This method is useful in determining the effect of nutrients or antimetabolites upon the protein synthesis of growing culture.

3. Turbidometric Estimation (Turbidometry):

Rapid cell mass determination is possible using turbidometry method. Turbidometry is based on the fact that microbial cells scatter light striking them. Since the microbial cells in a population are of roughly constant size, the amount of scattering is directly proportional to the biomass of cells present and indirectly related to cell number.

One visible characteristic of growing bacterial culture is the increase in cloudiness of the medium (turbidity). When the concentration of bacteria reaches about 10 million cells (10 7 ) per ml, the medium appears slightly cloudy or turbid.

Further increase in concentration results in greater turbidity. When a beam of light is passed through a turbid culture, the amount of light transmitted is measured.

Greater the turbidity, lesser would be the transmission of light through medium. Thus, light will be transmitted in inverse proportion to the number of bacteria. Turbidity can be measured using instruments like spectrophotometer and nephelometer (Fig. 19.14).


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Conteúdo

SODs catalyze the disproportionation of superoxide:

In this way, O −
2 is converted into two less damaging species.

The pathway by which SOD-catalyzed dismutation of superoxide may be written, for Cu,Zn SOD, with the following reactions:

  • Cu 2+ -SOD + O −
    2 → Cu + -SOD + O2 (reduction of copper oxidation of superoxide)
  • Cu + -SOD + O −
    2 + 2H + → Cu 2+ -SOD + H2O2 (oxidation of copper reduction of superoxide)

The general form, applicable to all the different metal-coordinated forms of SOD, can be written as follows:

In a series of such reactions, the oxidation state and the charge of the metal cation oscillates between n and n+1: +1 and +2 for Cu, or +2 and +3 for the other metals .

General Edit

Irwin Fridovich and Joe McCord at Duke University discovered the enzymatic activity of superoxide dismutase in 1968. [3] SODs were previously known as a group of metalloproteins with unknown function for example, CuZnSOD was known as erythrocuprein (or hemocuprein, or cytocuprein) or as the veterinary anti-inflammatory drug "Orgotein". [4] Likewise, Brewer (1967) identified a protein that later became known as superoxide dismutase as an indophenol oxidase by protein analysis of starch gels using the phenazine-tetrazolium technique. [5]

There are three major families of superoxide dismutase, depending on the protein fold and the metal cofactor: the Cu/Zn type (which binds both copper and zinc), Fe and Mn types (which bind either iron or manganese), and the Ni type (which binds nickel).

    Copper and zinc – most commonly used by eukaryotes, including humans. The cytosols of virtually all eukaryotic cells contain an SOD enzyme with copper and zinc (Cu-Zn-SOD). For example, Cu-Zn-SOD available commercially is normally purified from bovine red blood cells. The bovine Cu-Zn enzyme is a homodimer of molecular weight 32,500. It was the first SOD whose atomic-detail crystal structure was solved, in 1975. [8] It is an 8-stranded "Greek key" beta-barrel, with the active site held between the barrel and two surface loops. The two subunits are tightly joined back-to-back, mostly by hydrophobic and some electrostatic interactions. The ligands of the copper and zinc are six histidine and one aspartate side-chains one histidine is bound between the two metals. [9]
  • Iron – Many bacteria contain a form of the enzyme with iron (Fe-SOD) some bacteria contain Fe-SOD, others Mn-SOD, and some (such as E. coli) contain both. Fe-SOD can also be found in the chloroplasts of plants. The 3D structures of the homologous Mn and Fe superoxide dismutases have the same arrangement of alpha-helices, and their active sites contain the same type and arrangement of amino acid side-chains. They are usually dimers, but occasionally tetramers.
  • Manganese – Nearly all mitochondria, and many bacteria, contain a form with manganese (Mn-SOD): For example, the Mn-SOD found in human mitochondria. The ligands of the manganese ions are 3 histidine side-chains, an aspartate side-chain and a water molecule or hydroxyligand, depending on the Mn oxidation state (respectively II and III). [10]

In higher plants, SOD isozymes have been localized in different cell compartments. Mn-SOD is present in mitochondria and peroxisomes. Fe-SOD has been found mainly in chloroplasts but has also been detected in peroxisomes, and CuZn-SOD has been localized in cytosol, chloroplasts, peroxisomes, and apoplast. [14] [15]

Human Edit

Three forms of superoxide dismutase are present in humans, in all other mammals, and most chordates. SOD1 is located in the cytoplasm, SOD2 in the mitochondria, and SOD3 is extracellular. The first is a dimer (consists of two units), whereas the others are tetramers (four subunits). SOD1 and SOD3 contain copper and zinc, whereas SOD2, the mitochondrial enzyme, has manganese in its reactive centre. The genes are located on chromosomes 21, 6, and 4, respectively (21q22.1, 6q25.3 and 4p15.3-p15.1).

Editar Plantas

In higher plants, superoxide dismutase enzymes (SODs) act as antioxidants and protect cellular components from being oxidized by reactive oxygen species (ROS). [18] ROS can form as a result of drought, injury, herbicides and pesticides, ozone, plant metabolic activity, nutrient deficiencies, photoinhibition, temperature above and below ground, toxic metals, and UV or gamma rays. [19] [20] To be specific, molecular O2 is reduced to O −
2 (a ROS called superoxide) when it absorbs an excited electron released from compounds of the electron transport chain. Superoxide is known to denature enzymes, oxidize lipids, and fragment DNA. [19] SODs catalyze the production of O2 e H
2 O
2 from superoxide ( O −
2 ), which results in less harmful reactants.

When acclimating to increased levels of oxidative stress, SOD concentrations typically increase with the degree of stress conditions. The compartmentalization of different forms of SOD throughout the plant makes them counteract stress very effectively. There are three well-known and -studied classes of SOD metallic coenzymes that exist in plants. First, Fe SODs consist of two species, one homodimer (containing 1–2 g Fe) and one tetramer (containing 2–4 g Fe). They are thought to be the most ancient SOD metalloenzymes and are found within both prokaryotes and eukaryotes. Fe SODs are most abundantly localized inside plant chloroplasts, where they are indigenous. Second, Mn SODs consist of a homodimer and homotetramer species each containing a single Mn(III) atom per subunit. They are found predominantly in mitochondrion and peroxisomes. Third, Cu-Zn SODs have electrical properties very different from those of the other two classes. These are concentrated in the chloroplast, cytosol, and in some cases the extracellular space. Note that Cu-Zn SODs provide less protection than Fe SODs when localized in the chloroplast. [18] [19] [20]

Edição de bactérias

Human white blood cells use enzymes such as NADPH oxidase to generate superoxide and other reactive oxygen species to kill bacteria. During infection, some bacteria (e.g., Burkholderia pseudomallei) therefore produce superoxide dismutase to protect themselves from being killed. [21]

SOD out-competes damaging reactions of superoxide, thus protecting the cell from superoxide toxicity. The reaction of superoxide with non-radicals is spin-forbidden. In biological systems, this means that its main reactions are with itself (dismutation) or with another biological radical such as nitric oxide (NO) or with a transition-series metal. The superoxide anion radical ( O −
2 ) spontaneously dismutes to O2 and hydrogen peroxide ( H
2 O
2 ) quite rapidly (

10 5 M −1 s −1 at pH 7). [ citação necessária ] SOD is necessary because superoxide reacts with sensitive and critical cellular targets. For example, it reacts with the NO radical, and makes toxic peroxynitrite.

Because the uncatalysed dismutation reaction for superoxide requires two superoxide molecules to react with each other, the dismutation rate is second-order with respect to initial superoxide concentration. Thus, the half-life of superoxide, although very short at high concentrations (e.g., 0.05 seconds at 0.1mM) is actually quite long at low concentrations (e.g., 14 hours at 0.1 nM). In contrast, the reaction of superoxide with SOD is first order with respect to superoxide concentration. Moreover, superoxide dismutase has the largest kgato/KM (an approximation of catalytic efficiency) of any known enzyme (

7 x 10 9 M −1 s −1 ), [22] this reaction being limited only by the frequency of collision between itself and superoxide. That is, the reaction rate is "diffusion-limited".

The high efficiency of superoxide dismutase seems necessary: even at the subnanomolar concentrations achieved by the high concentrations of SOD within cells, superoxide inactivates the citric acid cycle enzyme aconitase, can poison energy metabolism, and releases potentially toxic iron. Aconitase is one of several iron-sulfur-containing (de)hydratases in metabolic pathways shown to be inactivated by superoxide. [23]

SOD1 is an extremely stable protein. In the holo form (both copper and zinc bound) the melting point is > 90 °C. In the apo form (no copper or zinc bound) the melting point is

60 °C. [24] By differential scanning calorimetry (DSC), holo SOD1 unfolds by a two-state mechanism: from dimer to two unfolded monomers. [24] In chemical denaturation experiments, holo SOD1 unfolds by a three-state mechanism with observation of a folded monomeric intermediate. [25]

Superoxide is one of the main reactive oxygen species in the cell. As a consequence, SOD serves a key antioxidant role. The physiological importance of SODs is illustrated by the severe pathologies evident in mice genetically engineered to lack these enzymes. Mice lacking SOD2 die several days after birth, amid massive oxidative stress. [26] Mice lacking SOD1 develop a wide range of pathologies, including hepatocellular carcinoma, [27] an acceleration of age-related muscle mass loss, [28] an earlier incidence of cataracts, and a reduced lifespan. Mice lacking SOD3 do not show any obvious defects and exhibit a normal lifespan, though they are more sensitive to hyperoxic injury. [29] Knockout mice of any SOD enzyme are more sensitive to the lethal effects of superoxide-generating compounds, such as paraquat and diquat (herbicides).

Drosófila lacking SOD1 have a dramatically shortened lifespan, whereas flies lacking SOD2 die before birth. Depletion of SOD1 and SOD2 in the nervous system and muscles of Drosófila is associated with reduced lifespan. [30] The accumulation of neuronal and muscular ROS appears to contribute to age-associated impairments. When overexpression of mitochondrial SOD2 is induced, the lifespan of adult Drosófila is extended. [31]

Among black garden ants (Lasius niger), the lifespan of queens is an order of magnitude greater than of workers despite no systematic nucleotide sequence difference between them. [32] The SOD3 gene was found to be the most differentially over-expressed in the brains of queen vs worker ants. This finding raises the possibility of an important role of antioxidant function in modulating lifespan. [32]

SOD knockdowns in the worm C. elegans do not cause major physiological disruptions. However, the lifespan of C. elegans can be extended by superoxide/catalase mimetics suggesting that oxidative stress is a major determinant of the rate of aging. [33]

Knockout or null mutations in SOD1 are highly detrimental to aerobic growth in the budding yeast Saccharomyces cerevisiae and result in a dramatic reduction in post-diauxic lifespan. In wild-type S. cerevisiae, DNA damage rates increased 3-fold with age, but more than 5-fold in mutants deleted for either the SOD1 ou SOD2 genes. [34] Reactive oxygen species levels increase with age in these mutant strains and show a similar pattern to the pattern of DNA damage increase with age. Thus it appears that superoxide dismutase plays a substantial role in preserving genome integrity during aging in S. cerevisiae. SOD2 knockout or null mutations cause growth inhibition on respiratory carbon sources in addition to decreased post-diauxic lifespan.

In the fission yeast Schizosaccharomyces pombe, deficiency of mitochondrial superoxide dismutase SOD2 accelerates chronological aging. [35]

Several prokaryotic SOD null mutants have been generated, including E. coli. The loss of periplasmic CuZnSOD causes loss of virulence and might be an attractive target for new antibiotics.

Mutations in the first SOD enzyme (SOD1) can cause familial amyotrophic lateral sclerosis (ALS, a form of motor neuron disease). [36] [37] [38] [39] The most common mutation in the U.S. is A4V, while the most intensely studied is G93A. The other two isoforms of SOD have not been linked to many human diseases, however, in mice inactivation of SOD2 causes perinatal lethality [26] and inactivation of SOD1 causes hepatocellular carcinoma. [27] Mutations in SOD1 can cause familial ALS (several pieces of evidence also show that wild-type SOD1, under conditions of cellular stress, is implicated in a significant fraction of sporadic ALS cases, which represent 90% of ALS patients.), [40] by a mechanism that is presently not understood, but not due to loss of enzymatic activity or a decrease in the conformational stability of the SOD1 protein. Overexpression of SOD1 has been linked to the neural disorders seen in Down syndrome. [41] In patients with thalassemia, SOD will increase as a form of compensation mechanism. However, in the chronic stage, SOD does not seem to be sufficient and tends to decrease due to the destruction of proteins from the massive reaction of oxidant-antioxidant. [42]

In mice, the extracellular superoxide dismutase (SOD3, ecSOD) contributes to the development of hypertension. [43] [44] Diminished SOD3 activity has been linked to lung diseases such as Acute Respiratory Distress Syndrome (ARDS) or Chronic obstructive pulmonary disease (COPD). [45] [46] [47]

Superoxide dismutase is also not expressed in neural crest cells in the developing fetus. Hence, high levels of free radicals can cause damage to them and induce dysraphic anomalies (neural tube defects). [ citação necessária ]

SOD has powerful antiinflammatory activity. For example, SOD is a highly effective experimental treatment of chronic inflammation in colitis. [ citação necessária ] Treatment with SOD decreases reactive oxygen species generation and oxidative stress and, thus, inhibits endothelial activation. Therefore, such antioxidants may be important new therapies for the treatment of inflammatory bowel disease. [48]

Likewise, SOD has multiple pharmacological activities. E.g., it ameliorates cis-platinum-induced nephrotoxicity in rodents. [49] As "Orgotein" or "ontosein", a pharmacologically-active purified bovine liver SOD, it is also effective in the treatment of urinary tract inflammatory disease in man. [50] For a time, bovine liver SOD even had regulatory approval in several European countries for such use. This was cut short by concerns about prion disease. [ citação necessária ]

An SOD-mimetic agent, TEMPOL, is currently in clinical trials for radioprotection and to prevent radiation-induced dermatitis. [51] TEMPOL and similar SOD-mimetic nitroxides exhibit a multiplicity of actions in diseases involving oxidative stress. [52]

SOD may reduce free radical damage to skin—for example, to reduce fibrosis following radiation for breast cancer. Studies of this kind must be regarded as tentative, however, as there were not adequate controls in the study including a lack of randomization, double-blinding, or placebo. [53] Superoxide dismutase is known to reverse fibrosis, possibly through de-differentiation of myofibroblasts back to fibroblasts. [54] [ further explanation needed ]

SOD is commercially obtained from marine phytoplankton, bovine liver, horseradish, cantaloupe, and certain bacteria. For therapeutic purpose, SOD is usually injected locally. There is no evidence that ingestion of unprotected SOD or SOD-rich foods can have any physiological effects, as all ingested SOD is broken down into amino acids before being absorbed. However, ingestion of SOD bound to wheat proteins could improve its therapeutic activity, at least in theory. [55]


Assista o vídeo: Indeks Eritrosit MCV, MCH, MCHC (Junho 2022).


Comentários:

  1. Ricman

    É completamente em vão.

  2. Duzuru

    Well done, it seems to me this is the brilliant idea

  3. Marshall

    Yes, not a fig this does not seem like a serious consideration of the problem!

  4. Tausida

    Nele algo está. Muito obrigado pela ajuda neste assunto.



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